|
№
|
||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
|
1
|
2854313
|
Изобретение относится к микробиологии и биотехнологии и касается рекомбинантного штамма дрожжей Schizosaccharomyces pombe - продуцента L-молочной кислоты, не продуцирующего этанол. Предложен штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus. Изобретение обеспечивает получение штамма дрожжей с повышенной продукцией L-молочной кислоты и не образующего этанол в качестве побочного продукта. 2 ил., 2 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к микробиологии и биотехнологии и касается рекомбинантного штамма дрожжей Schizosaccharomyces pombe - продуцента L-молочной кислоты, не продуцирующего этанол. Предложен штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus. Изобретение обеспечивает получение штамма дрожжей с повышенной продукцией L-молочной кислоты и не образующего этанол в качестве побочного продукта. 2 ил., 2 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
|
"
Штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus - продуцент молочной кислоты, не продуцирующий этанол."
Основное назначение
"
Штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus - продуцент молочной кислоты, не продуцирующий этанол."
|
||
|
2
|
2854312
|
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложен рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2. Разработан способ микробиологического синтеза ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, предусматривающий культивирование указанного штамма в аэробных условиях в подходящей питательной среде. Изобретение обеспечивает высокий уровень продукции ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 с повышенной термостабильностью, а также эффективное снижение вязкости растворов ксилоглюкана. 3 н.п. ф-лы, 1 ил., 3 пр.
Основное назначение
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложен рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2. Разработан способ микробиологического синтеза ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, предусматривающий культивирование указанного штамма в аэробных условиях в подходящей питательной среде. Изобретение обеспечивает высокий уровень продукции ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 с повышенной термостабильностью, а также эффективное снижение вязкости растворов ксилоглюкана. 3 н.п. ф-лы, 1 ил., 3 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
|
"1. Рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2.
3. Способ микробиологического синтеза рекомбинантной мутантной ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, предусматривающий культивирование рекомбинантного штамма Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде.
Основное назначение
"1. Рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2.
3. Способ микробиологического синтеза рекомбинантной мутантной ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, предусматривающий культивирование рекомбинантного штамма Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде.
|
||
|
3
|
Патент 2603004
|
Предложены варианты бактерий Escherichia coli, являющихся продуцентами янтарной кислоты. Бактерия Escherichia coli модифицирована таким образом, что гены асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладающий активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами ackA, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, IdhA, adhE, ptsG, pflB, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Предложен способ получения янтарной кислоты с использованием указанных вариантов. Группа изобретений обеспечивает увеличение выхода янтарной кислоты. 1. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
2. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
3. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
4. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, IdhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
5. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
6. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
7. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены аскА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
8. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
9. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
10. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
11. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в клетки бактерии молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
12. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
13. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, pflB в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
14. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
15. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
16. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
17. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
18. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
19. Способ получения янтарной кислоты путем культивирования бактерии по п. 1, или 4, или 7, или 10, или 13, или 16 в питательной среде и выделения янтарной кислоты из культуральной жидкости.
Основное назначение
Предложены варианты бактерий Escherichia coli, являющихся продуцентами янтарной кислоты. Бактерия Escherichia coli модифицирована таким образом, что гены асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладающий активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами ackA, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, IdhA, adhE, ptsG, pflB, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Также предложен вариант бактерии Escherichia coli, обладающий инактивированными генами асkА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR, усиленной экспрессией генов galP и glk, усиленной экспрессией генов асеЕ, aceF и lpdA, и активностью пируват карбоксилазы. Предложен способ получения янтарной кислоты с использованием указанных вариантов. Группа изобретений обеспечивает увеличение выхода янтарной кислоты. 1. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
2. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
3. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
4. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, IdhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
5. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
6. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
7. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены аскА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
8. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
9. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
10. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
11. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в клетки бактерии молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
12. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
13. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, pflB в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
14. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
15. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
16. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
17. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
18. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
19. Способ получения янтарной кислоты путем культивирования бактерии по п. 1, или 4, или 7, или 10, или 13, или 16 в питательной среде и выделения янтарной кислоты из культуральной жидкости.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
1. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
2. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
3. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
4. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, IdhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
5. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
6. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
7. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены аскА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
8. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
9. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
10. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
11. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в клетки бактерии молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
12. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
13. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, pflB в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
14. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
15. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
16. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
17. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
18. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
19. Способ получения янтарной кислоты путем культивирования бактерии по п. 1, или 4, или 7, или 10, или 13, или 16 в питательной среде и выделения янтарной кислоты из культуральной жидкости.
Основное назначение
1. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
2. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
3. Бактерия по п. 1, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
4. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, IdhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
5. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
6. Бактерия по п. 4, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, на более сильные промоторы.
7. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены аскА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
8. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
9. Бактерия по п. 7, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
10. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
11. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в клетки бактерии молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
12. Бактерия по п. 10, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
13. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackA, pta, poxB, ldhA, adhE, ptsG, pflB в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
14. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
15. Бактерия по п. 13, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
16. Бактерия Escherichia coli - продуцент янтарной кислоты, модифицированная таким образом, что гены ackА, pta, рохВ, ldhA, adhE, ptsG, pflB, iclR в ней инактивированы, экспрессия генов galP и glk усилена, экспрессия генов асеЕ, aceF и lpdA усилена, и бактерия обладает активностью пируват карбоксилазы.
17. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что активность пируват карбоксилазы обеспечивается за счет введения в бактерию молекулы ДНК, содержащей ген, кодирующий фермент, обладающий активностью, классифицируемой как К.Ф. 6.4.1.1.
18. Бактерия по п. 16, отличающаяся тем, что экспрессия генов galP и glk, а также генов асеЕ, aceF и lpdA усилена за счет замены в хромосоме бактерии нуклеотидных последовательностей природных промоторов, контролирующих экспрессию генов galP и glk, а также генов оперона aceEF-lpdA, на более сильные промоторы.
19. Способ получения янтарной кислоты путем культивирования бактерии по п. 1, или 4, или 7, или 10, или 13, или 16 в питательной среде и выделения янтарной кислоты из культуральной жидкости.
|
||
|
4
|
Патент 2620942
|
Группа изобретений относится к области биотехнологии. Представлен бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5. Представлен способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора указанного рекомбинантного штамма в виде или свободных, или иммобилизованных клеток. Группа изобретений обеспечивает более эффективное получение L-аспарагиновой кислоты и позволяет сократить время ее получения в 3-4 раза за счет более высокой аспартазной активности биокатализатора. 1. Бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5.
2. Способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора рекомбинантного штамма по п.1 в виде или свободных, или иммобилизованных клеток.
Основное назначение
Группа изобретений относится к области биотехнологии. Представлен бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5. Представлен способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора указанного рекомбинантного штамма в виде или свободных, или иммобилизованных клеток. Группа изобретений обеспечивает более эффективное получение L-аспарагиновой кислоты и позволяет сократить время ее получения в 3-4 раза за счет более высокой аспартазной активности биокатализатора. 1. Бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5.
2. Способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора рекомбинантного штамма по п.1 в виде или свободных, или иммобилизованных клеток.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
1. Бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5.
2. Способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора рекомбинантного штамма по п.1 в виде или свободных, или иммобилизованных клеток.
Основное назначение
1. Бесплазмидный рекомбинантный штамм Escherichia coli, обладающий конститутивной аспартазной активностью и полученный путем замены промотора гена aspA в штамме Escherichia coli MG1655 на промотор pG25 бактериофага Т5.
2. Способ синтеза L-аспарагиновой кислоты из фумарата аммония с использованием в качестве биокатализатора рекомбинантного штамма по п.1 в виде или свободных, или иммобилизованных клеток.
|
||
|
5
|
Патент 2728237
|
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена генетическая конструкция, кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащий последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека. Указанная генетическая конструкция имеет последовательность SEQ ID N1. Предложен штамм Escherichia coli ECR-proYB-1, продуцирующий предшественник белка YB-1 человека и полученный путем введения вышеуказанной генетической конструкции в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189. Предложен также способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, предусматривающий культивирование вышеуказанного штамма в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы. Группа изобретений обеспечивает синтез предшественника белка YB-1 человека во фракции нерастворимых белков клеток E. coli, обладающего повышенной структурной гомогенностью. 1. Генетическая конструкция, имеющая последовательность SEQ ID N1 и кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащего в своем составе последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека.
2. Штамм Escherichia coli ECR-proYB-1 - продуцент предшественника белка YB-1 человека, полученный путем введения генетической конструкции по п. 1 в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189.
3. Способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, путем культивирования штамма-продуцента по п. 2 в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы.
Основное назначение
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена генетическая конструкция, кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащий последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека. Указанная генетическая конструкция имеет последовательность SEQ ID N1. Предложен штамм Escherichia coli ECR-proYB-1, продуцирующий предшественник белка YB-1 человека и полученный путем введения вышеуказанной генетической конструкции в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189. Предложен также способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, предусматривающий культивирование вышеуказанного штамма в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы. Группа изобретений обеспечивает синтез предшественника белка YB-1 человека во фракции нерастворимых белков клеток E. coli, обладающего повышенной структурной гомогенностью. 1. Генетическая конструкция, имеющая последовательность SEQ ID N1 и кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащего в своем составе последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека.
2. Штамм Escherichia coli ECR-proYB-1 - продуцент предшественника белка YB-1 человека, полученный путем введения генетической конструкции по п. 1 в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189.
3. Способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, путем культивирования штамма-продуцента по п. 2 в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
1. Генетическая конструкция, имеющая последовательность SEQ ID N1 и кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащего в своем составе последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека.
2. Штамм Escherichia coli ECR-proYB-1 - продуцент предшественника белка YB-1 человека, полученный путем введения генетической конструкции по п. 1 в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189.
3. Способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, путем культивирования штамма-продуцента по п. 2 в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы.
Основное назначение
1. Генетическая конструкция, имеющая последовательность SEQ ID N1 и кодирующая предшественник белка YB-1 человека, содержащего в своем составе последовательность декстран-связывающего домена GBD-7 глюкансукразы штамма NRRL B512-F, последовательность температурочувствительного варианта IntMUT интеина PRP8 P. chrysogenum и последовательность зрелого белка YB-1 человека.
2. Штамм Escherichia coli ECR-proYB-1 - продуцент предшественника белка YB-1 человека, полученный путем введения генетической конструкции по п. 1 в клетки реципиентного штамма Escherichia coli ВКПМ В-10189.
3. Способ микробиологического синтеза предшественника белка YB-1 человека, путем культивирования штамма-продуцента по п. 2 в подходящих условиях в присутствии индуктора изопропил-?-D-1-тиогалактопиранозида (ИПТГ) или лактозы.
|
||
|
6
|
2515913
|
Изобретение относится к области биотехнологии и может быть использовано для получения рекомбинантного интерферона альфа-2 человека. Гибридные белки GFN80 и GFN100 конструируют на основе рекомбинантныго интерферона альфа-2 человека, слитого с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)16 или S(G4S)20 соответственно. Рекомбинантным путем получают Штаммы микроорганизмов продуценты Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3927 и Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3928. Штаммы микроорганизмов используют в способе получения гибридного белка GFN80 и GFN100, который предусматривает культивирование в подходящих условиях дрожжевых клеток, трансформированных вектором экспрессии, который содержит область инициации репликации эндогенной 2-мкм плазмиды дрожжей Saccharomyces cerevisiae, а также промотор GAL1 дрожжей, контролирующий экспрессию гена, включающего последовательность ДНК SEQ ID NO:1 или SEQ ID NO:2, соответственно, с последующим выделением гибридного белка из культуральной жидкости. Изобретение позволяет получить гибридный рекомбинантный интерферон альфа-2 человека с пролонгированным действием в организме животных.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и может быть использовано для получения рекомбинантного интерферона альфа-2 человека. Гибридные белки GFN80 и GFN100 конструируют на основе рекомбинантныго интерферона альфа-2 человека, слитого с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)16 или S(G4S)20 соответственно. Рекомбинантным путем получают Штаммы микроорганизмов продуценты Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3927 и Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3928. Штаммы микроорганизмов используют в способе получения гибридного белка GFN80 и GFN100, который предусматривает культивирование в подходящих условиях дрожжевых клеток, трансформированных вектором экспрессии, который содержит область инициации репликации эндогенной 2-мкм плазмиды дрожжей Saccharomyces cerevisiae, а также промотор GAL1 дрожжей, контролирующий экспрессию гена, включающего последовательность ДНК SEQ ID NO:1 или SEQ ID NO:2, соответственно, с последующим выделением гибридного белка из культуральной жидкости. Изобретение позволяет получить гибридный рекомбинантный интерферон альфа-2 человека с пролонгированным действием в организме животных.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
1. Гибридный белок GFN80, обладающий пролонгированным действием и представляющий собой рекомбинантный интерферон альфа-2 человека, слитый с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)16.
2. Гибридный белок GFN100, обладающий пролонгированным действием и представляющий собой рекомбинантный интерферон альфа-2 человека, слитый с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)20.
3. Способ получения гибридного белка по п.1 или 2 путем культивирования в подходящих условиях дрожжей Saccharomyces cerevisiae, трансформированных вектором экспрессии, который содержит область инициации репликации эндогенной 2-мкм плазмиды дрожжей Saccharomyces cerevisiae, а также промотор GAL1 дрожжей, контролирующий экспрессию гена, включающего последовательность ДНК SEQ ID NO:1 или SEQ ID NO:2, соответственно, с последующим выделением гибридного белка из культуральной жидкости.
4. Штамм Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3927, предназначенный для осуществления способа по п.3 и полученный путем введения нуклеотидной последовательности SEQ ID NO:1 в составе плазмиды р71-81 в клетки штамма-реципиента, являющегося бесплазмидным производным штамма Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3550.
5. Штамм Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3928, предназначенный для осуществления способа по п.3 и полученный путем введения нуклеотидной последовательности SEQ ID NO:2 в составе плазмиды р71-82 в клетки штамма-реципиента, являющегося бесплазмидным производным штамма Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3550
Основное назначение
1. Гибридный белок GFN80, обладающий пролонгированным действием и представляющий собой рекомбинантный интерферон альфа-2 человека, слитый с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)16.
2. Гибридный белок GFN100, обладающий пролонгированным действием и представляющий собой рекомбинантный интерферон альфа-2 человека, слитый с N-конца с аминокислотной последовательностью полипептида S(G4S)20.
3. Способ получения гибридного белка по п.1 или 2 путем культивирования в подходящих условиях дрожжей Saccharomyces cerevisiae, трансформированных вектором экспрессии, который содержит область инициации репликации эндогенной 2-мкм плазмиды дрожжей Saccharomyces cerevisiae, а также промотор GAL1 дрожжей, контролирующий экспрессию гена, включающего последовательность ДНК SEQ ID NO:1 или SEQ ID NO:2, соответственно, с последующим выделением гибридного белка из культуральной жидкости.
4. Штамм Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3927, предназначенный для осуществления способа по п.3 и полученный путем введения нуклеотидной последовательности SEQ ID NO:1 в составе плазмиды р71-81 в клетки штамма-реципиента, являющегося бесплазмидным производным штамма Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3550.
5. Штамм Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3928, предназначенный для осуществления способа по п.3 и полученный путем введения нуклеотидной последовательности SEQ ID NO:2 в составе плазмиды р71-82 в клетки штамма-реципиента, являющегося бесплазмидным производным штамма Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-3550
|
||
|
7
|
2562166
|
Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой гибридный белок на основе мутантной рекомбинантной L-аспарагиназы бактерий Wolinella succinogenes с пониженной глутаминазной активностью и повышенной устойчивостью к действию трипсина, слитой с N-концевой аминокислотной последовательностью гепарин-связывающего пептида. Изобретение относится также к штаммам-продуцентам и к способу получения этого гибридного белка. Изобретение позволяет расширить ассортимент гибридных белков на основе аспарагиназы, обладающих противоопухолевой активностью.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой гибридный белок на основе мутантной рекомбинантной L-аспарагиназы бактерий Wolinella succinogenes с пониженной глутаминазной активностью и повышенной устойчивостью к действию трипсина, слитой с N-концевой аминокислотной последовательностью гепарин-связывающего пептида. Изобретение относится также к штаммам-продуцентам и к способу получения этого гибридного белка. Изобретение позволяет расширить ассортимент гибридных белков на основе аспарагиназы, обладающих противоопухолевой активностью.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
1. Гибридный белок, обладающий противоопухолевой активностью и заключающий в своем составе аминокислотную последовательность мутантной L-аспарагиназы бактерий Wolinella succinogenes, в которой аминокислотный остаток валина в положении 23 природной последовательности заменен на аминокислотный остаток глутамина, а аминокислотный остаток лизина в положении 24 природной последовательности заменен на остаток треонина, слитую с аминокислотной последовательностью гепарин-связывающего пептида НВ1, где гибридный белок имеет последовательность, указанную в SEQ ID NO: 3, или последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1.
2. Штамм Escherichia coli ECR-89 - продуцент гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность SEQ ID NO: 3, полученный путем трансформации реципиентного штамма E. coli BL21(DE3) плазмидой pET28-Was89, сконструированной на основе вектора pET28b(+) и содержащей структурный ген гибридного белка, имеющего последовательность SEQ ID NO: 3.
3. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-11955 - продуцент гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1.
4. Способ получения гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1, путем культивирования штамма по п. 3 в условиях, обеспечивающих рост клеток этого штамма и биосинтез гибридного белка, с последующим отделением полученной клеточной биомассы и выделением из нее гибридного белка в условиях, обеспечивающих перевод гибридного белка либо во фракцию растворимых клеточных белков, либо во фракцию нерастворимых клеточных белков, и дальнейшей очисткой гибридного белка из белоксодержащей фракции с использованием методов ионообменной хроматографии и ультрафильтрации.
Основное назначение
1. Гибридный белок, обладающий противоопухолевой активностью и заключающий в своем составе аминокислотную последовательность мутантной L-аспарагиназы бактерий Wolinella succinogenes, в которой аминокислотный остаток валина в положении 23 природной последовательности заменен на аминокислотный остаток глутамина, а аминокислотный остаток лизина в положении 24 природной последовательности заменен на остаток треонина, слитую с аминокислотной последовательностью гепарин-связывающего пептида НВ1, где гибридный белок имеет последовательность, указанную в SEQ ID NO: 3, или последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1.
2. Штамм Escherichia coli ECR-89 - продуцент гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность SEQ ID NO: 3, полученный путем трансформации реципиентного штамма E. coli BL21(DE3) плазмидой pET28-Was89, сконструированной на основе вектора pET28b(+) и содержащей структурный ген гибридного белка, имеющего последовательность SEQ ID NO: 3.
3. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-11955 - продуцент гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1.
4. Способ получения гибридного белка по п. 1, имеющего последовательность, указанную в положениях 161-508 SEQ ID NO: 1, путем культивирования штамма по п. 3 в условиях, обеспечивающих рост клеток этого штамма и биосинтез гибридного белка, с последующим отделением полученной клеточной биомассы и выделением из нее гибридного белка в условиях, обеспечивающих перевод гибридного белка либо во фракцию растворимых клеточных белков, либо во фракцию нерастворимых клеточных белков, и дальнейшей очисткой гибридного белка из белоксодержащей фракции с использованием методов ионообменной хроматографии и ультрафильтрации.
|
||
|
8
|
Патент 2509154
|
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии и представляет собой рекомбинантную плазмиду pHisTevTSIB0821 для экспрессии в клетках Escherichia coli пролидазы TSIB_0821 из археи Thermococcus sibiricus. Заявленная плазмида включает NdeI/SalI-фрагмент плазмиды pET-22b(+) (Novagen) и фрагмент ДНК размером 1196 пар оснований, содержащий слитый ген, состоящий из следующих структурных элементов: нуклеотидная последовательность, кодирующая шестигистидиновый таг, нуклеотидная последовательность, кодирующая сайт узнавания/расщепления протеазы TEV, и нуклеотидная последовательность гена TSIB_0821, соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках Е. coli сохранялась непрерывная рамка считывания. Получен штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный указанной плазмидой, - продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821 слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV. Разработан способ выращивания и индукции штамма-продуцента и метод выделения и очистки из полученной биомассы функционально-активной рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, включающий следующие технологические процессы: две металлоаффинные хроматографии, гель-фильтрацию, обработку TEV протеазой, диализ, концентрирование. Изобретение позволяет получить рекомбинантную пролидазу, максимально приближенную по структуре к ее природному аналогу с высоким и стабильным выходом, уровнем очистки и функциональной активности. 1. Плазмида pHisTevTSIB0821, определяющая синтез рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующаяся наличием следующих фрагментов: NdeI/SalI-фрагмента, плазмиды pET-22b(+) (Novagen) размером 5365 п.о., NdeI/NcoI-фрагмента, кодирующего шестигистидиновый таг и сайт узнавания/расщепления протеазы TEV (Seq. 1), и NcoI/SalI-фрагмента, содержащего структурную часть гена TSIB_0821, соответствующую открытой рамке считывания 749419-750516 полного геномного сиквенса археи Thermococcus sibiricus MM 739 (gi:242397997), адаптированную по 5'- и 3'-концам сайтами рестриказ Ncol и Sail (Seq. 2), соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках E.coli сохранялась непрерывная рамка считывания.
2. Штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный плазмидой pHisTevTSIB0821 по п.1, - индуцибельный продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821, слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV.
3. Способ получения рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующийся тем, что после добавления индуктора экспрессии штамм-продуцент по п.2 инкубируют в жидкой питательной среде LB в течение 20 ч при 18°С, затем бактериальные клетки осаждают центрифугированием, суспензию клеток дезинтегрируют в буферном растворе, экстракт центрифугируют, а надосадочную жидкость помещают на колонку с металлоаффинной смолой, с которой после удаления продуктов неспецифического связывания элюируют целевой белок, который инкубируют с протеазой TEV, которую вместе c отщепленной ею аминокислотной последовательностью удаляют повторной металлохелатной хроматографией, далее целевой продукт концентрируют и финально доочищают гель-фильтрацией.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии и представляет собой рекомбинантную плазмиду pHisTevTSIB0821 для экспрессии в клетках Escherichia coli пролидазы TSIB_0821 из археи Thermococcus sibiricus. Заявленная плазмида включает NdeI/SalI-фрагмент плазмиды pET-22b(+) (Novagen) и фрагмент ДНК размером 1196 пар оснований, содержащий слитый ген, состоящий из следующих структурных элементов: нуклеотидная последовательность, кодирующая шестигистидиновый таг, нуклеотидная последовательность, кодирующая сайт узнавания/расщепления протеазы TEV, и нуклеотидная последовательность гена TSIB_0821, соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках Е. coli сохранялась непрерывная рамка считывания. Получен штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный указанной плазмидой, - продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821 слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV. Разработан способ выращивания и индукции штамма-продуцента и метод выделения и очистки из полученной биомассы функционально-активной рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, включающий следующие технологические процессы: две металлоаффинные хроматографии, гель-фильтрацию, обработку TEV протеазой, диализ, концентрирование. Изобретение позволяет получить рекомбинантную пролидазу, максимально приближенную по структуре к ее природному аналогу с высоким и стабильным выходом, уровнем очистки и функциональной активности. 1. Плазмида pHisTevTSIB0821, определяющая синтез рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующаяся наличием следующих фрагментов: NdeI/SalI-фрагмента, плазмиды pET-22b(+) (Novagen) размером 5365 п.о., NdeI/NcoI-фрагмента, кодирующего шестигистидиновый таг и сайт узнавания/расщепления протеазы TEV (Seq. 1), и NcoI/SalI-фрагмента, содержащего структурную часть гена TSIB_0821, соответствующую открытой рамке считывания 749419-750516 полного геномного сиквенса археи Thermococcus sibiricus MM 739 (gi:242397997), адаптированную по 5'- и 3'-концам сайтами рестриказ Ncol и Sail (Seq. 2), соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках E.coli сохранялась непрерывная рамка считывания.
2. Штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный плазмидой pHisTevTSIB0821 по п.1, - индуцибельный продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821, слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV.
3. Способ получения рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующийся тем, что после добавления индуктора экспрессии штамм-продуцент по п.2 инкубируют в жидкой питательной среде LB в течение 20 ч при 18°С, затем бактериальные клетки осаждают центрифугированием, суспензию клеток дезинтегрируют в буферном растворе, экстракт центрифугируют, а надосадочную жидкость помещают на колонку с металлоаффинной смолой, с которой после удаления продуктов неспецифического связывания элюируют целевой белок, который инкубируют с протеазой TEV, которую вместе c отщепленной ею аминокислотной последовательностью удаляют повторной металлохелатной хроматографией, далее целевой продукт концентрируют и финально доочищают гель-фильтрацией.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
1. Плазмида pHisTevTSIB0821, определяющая синтез рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующаяся наличием следующих фрагментов: NdeI/SalI-фрагмента, плазмиды pET-22b(+) (Novagen) размером 5365 п.о., NdeI/NcoI-фрагмента, кодирующего шестигистидиновый таг и сайт узнавания/расщепления протеазы TEV (Seq. 1), и NcoI/SalI-фрагмента, содержащего структурную часть гена TSIB_0821, соответствующую открытой рамке считывания 749419-750516 полного геномного сиквенса археи Thermococcus sibiricus MM 739 (gi:242397997), адаптированную по 5'- и 3'-концам сайтами рестриказ Ncol и Sail (Seq. 2), соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках E.coli сохранялась непрерывная рамка считывания.
2. Штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный плазмидой pHisTevTSIB0821 по п.1, - индуцибельный продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821, слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV.
3. Способ получения рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующийся тем, что после добавления индуктора экспрессии штамм-продуцент по п.2 инкубируют в жидкой питательной среде LB в течение 20 ч при 18°С, затем бактериальные клетки осаждают центрифугированием, суспензию клеток дезинтегрируют в буферном растворе, экстракт центрифугируют, а надосадочную жидкость помещают на колонку с металлоаффинной смолой, с которой после удаления продуктов неспецифического связывания элюируют целевой белок, который инкубируют с протеазой TEV, которую вместе c отщепленной ею аминокислотной последовательностью удаляют повторной металлохелатной хроматографией, далее целевой продукт концентрируют и финально доочищают гель-фильтрацией.
Основное назначение
1. Плазмида pHisTevTSIB0821, определяющая синтез рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующаяся наличием следующих фрагментов: NdeI/SalI-фрагмента, плазмиды pET-22b(+) (Novagen) размером 5365 п.о., NdeI/NcoI-фрагмента, кодирующего шестигистидиновый таг и сайт узнавания/расщепления протеазы TEV (Seq. 1), и NcoI/SalI-фрагмента, содержащего структурную часть гена TSIB_0821, соответствующую открытой рамке считывания 749419-750516 полного геномного сиквенса археи Thermococcus sibiricus MM 739 (gi:242397997), адаптированную по 5'- и 3'-концам сайтами рестриказ Ncol и Sail (Seq. 2), соединенных так, чтобы при их биосинтезе в клетках E.coli сохранялась непрерывная рамка считывания.
2. Штамм Е. coli Rosetta(DE3), трансформированный плазмидой pHisTevTSIB0821 по п.1, - индуцибельный продуцент химерного белка, включающего аминокислотную последовательность пролидазы TSIB_0821, слитую на N-конце с шестигистидиновым тагом и сайтом узнавания/расщепления протеазы TEV.
3. Способ получения рекомбинантной пролидазы TSIB_0821, характеризующийся тем, что после добавления индуктора экспрессии штамм-продуцент по п.2 инкубируют в жидкой питательной среде LB в течение 20 ч при 18°С, затем бактериальные клетки осаждают центрифугированием, суспензию клеток дезинтегрируют в буферном растворе, экстракт центрифугируют, а надосадочную жидкость помещают на колонку с металлоаффинной смолой, с которой после удаления продуктов неспецифического связывания элюируют целевой белок, который инкубируют с протеазой TEV, которую вместе c отщепленной ею аминокислотной последовательностью удаляют повторной металлохелатной хроматографией, далее целевой продукт концентрируют и финально доочищают гель-фильтрацией.
|
||
|
9
|
Патент 2756331
|
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2. Также предложен рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850, продуцирующий вышеуказанную ?-глюканазу и полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12. Также предложен способ микробиологического синтеза вышеуказанной ?-глюканазы, предусматривающий культивирование штамма Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта. Группа изобретений обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ?-глюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ?-глюканаз. 1. Рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 - продуцент ?-глюканазы по п. 1, полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12.
3. Способ микробиологического синтеза ?-глюканазы по п. 1 путем культивирования штамма дрожжей Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта.
Основное назначение
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2. Также предложен рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850, продуцирующий вышеуказанную ?-глюканазу и полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12. Также предложен способ микробиологического синтеза вышеуказанной ?-глюканазы, предусматривающий культивирование штамма Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта. Группа изобретений обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ?-глюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ?-глюканаз. 1. Рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 - продуцент ?-глюканазы по п. 1, полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12.
3. Способ микробиологического синтеза ?-глюканазы по п. 1 путем культивирования штамма дрожжей Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
1. Рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 - продуцент ?-глюканазы по п. 1, полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12.
3. Способ микробиологического синтеза ?-глюканазы по п. 1 путем культивирования штамма дрожжей Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта.
Основное назначение
1. Рекомбинантная секретируемая термостабильная ?-глюканаза, включающая последовательность кодирующей части гена ?-глюканазы семейства 12 из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144 и имеющая последовательность SEQ ID NO 2.
2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-4850 - продуцент ?-глюканазы по п. 1, полученный путем введения кодирующей части гена ?-глюканазы из штамма Thielavia terrestris ВКПМ F-144, соответствующей последовательности SEQ ID NO 1 в штамм-реципиент Pichia pastoris Х33 в составе плазмиды pPIC-ThiTeEgh12.
3. Способ микробиологического синтеза ?-глюканазы по п. 1 путем культивирования штамма дрожжей Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде с периодическим добавлением в качестве индуктора метанола до максимального накопления целевого продукта.
|
||
|
10
|
Патент 2642260
|
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложены рекомбинантный модифицированный глюкагоноподобный пептид-1 человека (рмГПП-1), способ его получения и штамм-продуцент E.coli ВКПМ В-12555. рмГПП-1 имеет последовательность SEQ ID NO 1. рмГПП-1 получают путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента E.coli ВКПМ В-12555 для получения предшественника пептида рмГПП-1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида. На мышиной модели показано, что при подкожном или внутримышечном применении рмГПП-1 имеет показатели сахаропонижающей активности и продолжительности действия, сходные с показателями коммерческого препарата «Ликсумия», получаемого с использованием химического синтеза, и на протяжении минимум 3 ч после введения способен эффективно снижать уровень глюкозы в крови практически в два раза по сравнению с контролем. Штамм E. coli ВКПМ В-12555 позволяет осуществлять биосинтез предшественника рмГПП-1 на уровне 40% от суммарного белка клеток, что соответствует биосинтезу рмГПП-1 на уровне 13% от суммарного белка клеток. 1. Рекомбинантный глюкагоноподобный пептид-1 человека для понижения уровня сахара в крови, имеющий последовательность SEQ ID NO 1.
2. Рекомбинантный штамм-продуцент Escherichia coli ВКПМ В-12555, используемый для получения пептида по п. 1 и являющийся продуцентом предшественника пептида по п. 1.
3. Способ получения рекомбинантного глюкагоноподобного пептида-1 человека по п. 1 путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента по п. 2 для получения предшественника пептида по п. 1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида.
Основное назначение
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложены рекомбинантный модифицированный глюкагоноподобный пептид-1 человека (рмГПП-1), способ его получения и штамм-продуцент E.coli ВКПМ В-12555. рмГПП-1 имеет последовательность SEQ ID NO 1. рмГПП-1 получают путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента E.coli ВКПМ В-12555 для получения предшественника пептида рмГПП-1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида. На мышиной модели показано, что при подкожном или внутримышечном применении рмГПП-1 имеет показатели сахаропонижающей активности и продолжительности действия, сходные с показателями коммерческого препарата «Ликсумия», получаемого с использованием химического синтеза, и на протяжении минимум 3 ч после введения способен эффективно снижать уровень глюкозы в крови практически в два раза по сравнению с контролем. Штамм E. coli ВКПМ В-12555 позволяет осуществлять биосинтез предшественника рмГПП-1 на уровне 40% от суммарного белка клеток, что соответствует биосинтезу рмГПП-1 на уровне 13% от суммарного белка клеток. 1. Рекомбинантный глюкагоноподобный пептид-1 человека для понижения уровня сахара в крови, имеющий последовательность SEQ ID NO 1.
2. Рекомбинантный штамм-продуцент Escherichia coli ВКПМ В-12555, используемый для получения пептида по п. 1 и являющийся продуцентом предшественника пептида по п. 1.
3. Способ получения рекомбинантного глюкагоноподобного пептида-1 человека по п. 1 путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента по п. 2 для получения предшественника пептида по п. 1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
1. Рекомбинантный глюкагоноподобный пептид-1 человека для понижения уровня сахара в крови, имеющий последовательность SEQ ID NO 1.
2. Рекомбинантный штамм-продуцент Escherichia coli ВКПМ В-12555, используемый для получения пептида по п. 1 и являющийся продуцентом предшественника пептида по п. 1.
3. Способ получения рекомбинантного глюкагоноподобного пептида-1 человека по п. 1 путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента по п. 2 для получения предшественника пептида по п. 1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида.
Основное назначение
1. Рекомбинантный глюкагоноподобный пептид-1 человека для понижения уровня сахара в крови, имеющий последовательность SEQ ID NO 1.
2. Рекомбинантный штамм-продуцент Escherichia coli ВКПМ В-12555, используемый для получения пептида по п. 1 и являющийся продуцентом предшественника пептида по п. 1.
3. Способ получения рекомбинантного глюкагоноподобного пептида-1 человека по п. 1 путем культивирования рекомбинантного штамма-продуцента по п. 2 для получения предшественника пептида по п. 1 с последующим выделением полученного предшественника, его автокаталитическим расщеплением и очисткой целевого полипептида.
|
||