|
№
|
||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
|
31
|
Патент 2824556
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен рекомбинантный штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-2193, обладающий двумя типами акриламид-трансформирующей активности, а именно акриламид-гидролизующей и акриламид-трансферазной активностями. Также предложен способ получения смешанного раствора акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида с использованием указанного штамма. Изобретение позволяет эффективно получить смешанный раствор акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида. 2 н. и 2 з.п. ф-лы, 2 ил., 1 табл., 4 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен рекомбинантный штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-2193, обладающий двумя типами акриламид-трансформирующей активности, а именно акриламид-гидролизующей и акриламид-трансферазной активностями. Также предложен способ получения смешанного раствора акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида с использованием указанного штамма. Изобретение позволяет эффективно получить смешанный раствор акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида. 2 н. и 2 з.п. ф-лы, 2 ил., 1 табл., 4 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен рекомбинантный штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-2193, обладающий двумя типами акриламид-трансформирующей активности, а именно акриламид-гидролизующей и акриламид-трансферазной активностями. Также предложен способ получения смешанного раствора акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида с использованием указанного штамма. Изобретение позволяет эффективно получить смешанный раствор акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида. 2 н. и 2 з.п. ф-лы, 2 ил., 1 табл., 4 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен рекомбинантный штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-2193, обладающий двумя типами акриламид-трансформирующей активности, а именно акриламид-гидролизующей и акриламид-трансферазной активностями. Также предложен способ получения смешанного раствора акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида с использованием указанного штамма. Изобретение позволяет эффективно получить смешанный раствор акриламида, акрилата аммония и N-изопропилакриламида. 2 н. и 2 з.п. ф-лы, 2 ил., 1 табл., 4 пр.
|
||
|
32
|
Патент 2817252
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14344, имеющий генотип ?tdh PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?lacI supE ?poxB-ltaE ?sstT ?tdcBCDE ?ytfG-Ptrc-pycA PLtetO1-rhtA ?yifK ?livKHMGF ?brnQ ?ilvA ?lysP ?yjeM::PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?ychE::Ptac-thrBC-TrrnB miniMu[pntAB-aspC-asd-pycA-scrKYABR-gdhA-rhtA] и являющийся продуцентом L-треонина. Изобретение обеспечивает высокую продукцию и конверсию глюкозы в треонин. 5 ил., 1 табл., 2 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14344, имеющий генотип ?tdh PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?lacI supE ?poxB-ltaE ?sstT ?tdcBCDE ?ytfG-Ptrc-pycA PLtetO1-rhtA ?yifK ?livKHMGF ?brnQ ?ilvA ?lysP ?yjeM::PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?ychE::Ptac-thrBC-TrrnB miniMu[pntAB-aspC-asd-pycA-scrKYABR-gdhA-rhtA] и являющийся продуцентом L-треонина. Изобретение обеспечивает высокую продукцию и конверсию глюкозы в треонин. 5 ил., 1 табл., 2 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14344, имеющий генотип ?tdh PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?lacI supE ?poxB-ltaE ?sstT ?tdcBCDE ?ytfG-Ptrc-pycA PLtetO1-rhtA ?yifK ?livKHMGF ?brnQ ?ilvA ?lysP ?yjeM::PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?ychE::Ptac-thrBC-TrrnB miniMu[pntAB-aspC-asd-pycA-scrKYABR-gdhA-rhtA] и являющийся продуцентом L-треонина. Изобретение обеспечивает высокую продукцию и конверсию глюкозы в треонин. 5 ил., 1 табл., 2 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14344, имеющий генотип ?tdh PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?lacI supE ?poxB-ltaE ?sstT ?tdcBCDE ?ytfG-Ptrc-pycA PLtetO1-rhtA ?yifK ?livKHMGF ?brnQ ?ilvA ?lysP ?yjeM::PH207-thrAfbrBC-TrrnB ?ychE::Ptac-thrBC-TrrnB miniMu[pntAB-aspC-asd-pycA-scrKYABR-gdhA-rhtA] и являющийся продуцентом L-треонина. Изобретение обеспечивает высокую продукцию и конверсию глюкозы в треонин. 5 ил., 1 табл., 2 пр.
|
||
|
33
|
Патент 2819537
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм дрожжей Y. lipolytica ВКПМ Y-5110, имеющий генотип МАТа, ?pex10 hp4d-YlACBP hp4d-YlZWF1 hp4d-YlACC1 TEFin-YlDGA1 TEFin-ScSUC2 TEFin-YlHXK1 ?ku70::Cas9-URA3 IntF1::PTEFin-HMGR1 IntD4::PTEFin-ERG12 IntA2::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntB1::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntE12::PTEFin-LIS IntE16::PTEFin-LIS IntC14::PTEFin-LIS IntC3::PTEFin-CrGPPS ?YlDGK1 IntC2::PTEF-LZS-GSsh-CrGPPS и являющийся продуцентом линалоола. Изобретение обеспечивает повышение продукции линалоола. 10 ил., 1 табл., 9 пр
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм дрожжей Y. lipolytica ВКПМ Y-5110, имеющий генотип МАТа, ?pex10 hp4d-YlACBP hp4d-YlZWF1 hp4d-YlACC1 TEFin-YlDGA1 TEFin-ScSUC2 TEFin-YlHXK1 ?ku70::Cas9-URA3 IntF1::PTEFin-HMGR1 IntD4::PTEFin-ERG12 IntA2::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntB1::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntE12::PTEFin-LIS IntE16::PTEFin-LIS IntC14::PTEFin-LIS IntC3::PTEFin-CrGPPS ?YlDGK1 IntC2::PTEF-LZS-GSsh-CrGPPS и являющийся продуцентом линалоола. Изобретение обеспечивает повышение продукции линалоола. 10 ил., 1 табл., 9 пр
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм дрожжей Y. lipolytica ВКПМ Y-5110, имеющий генотип МАТа, ?pex10 hp4d-YlACBP hp4d-YlZWF1 hp4d-YlACC1 TEFin-YlDGA1 TEFin-ScSUC2 TEFin-YlHXK1 ?ku70::Cas9-URA3 IntF1::PTEFin-HMGR1 IntD4::PTEFin-ERG12 IntA2::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntB1::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntE12::PTEFin-LIS IntE16::PTEFin-LIS IntC14::PTEFin-LIS IntC3::PTEFin-CrGPPS ?YlDGK1 IntC2::PTEF-LZS-GSsh-CrGPPS и являющийся продуцентом линалоола. Изобретение обеспечивает повышение продукции линалоола. 10 ил., 1 табл., 9 пр
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложен штамм дрожжей Y. lipolytica ВКПМ Y-5110, имеющий генотип МАТа, ?pex10 hp4d-YlACBP hp4d-YlZWF1 hp4d-YlACC1 TEFin-YlDGA1 TEFin-ScSUC2 TEFin-YlHXK1 ?ku70::Cas9-URA3 IntF1::PTEFin-HMGR1 IntD4::PTEFin-ERG12 IntA2::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntB1::PTEFin-ERG20F88W-N119W IntE12::PTEFin-LIS IntE16::PTEFin-LIS IntC14::PTEFin-LIS IntC3::PTEFin-CrGPPS ?YlDGK1 IntC2::PTEF-LZS-GSsh-CrGPPS и являющийся продуцентом линалоола. Изобретение обеспечивает повышение продукции линалоола. 10 ил., 1 табл., 9 пр
|
||
|
34
|
Патент 2815837
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложена мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-mut, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 дикого типа из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612, с заменой природного остатка тирозина в положении 37 остатком валина, и обладающая повышенными термостабильностью и температурным максимумом активности по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложены рекомбинантный штамм Escherichia coli ВКПМ В-14321, продуцирующий указанную ксилоглюканазу AsCeGH12b-mut, и способ микробиологического синтеза указанной ксилоглюканазы с использованием указанного штамма. Изобретение обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ксилоглюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ксилоглюканаз. 3 н.п. ф-лы, 2 ил., 3 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложена мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-mut, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 дикого типа из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612, с заменой природного остатка тирозина в положении 37 остатком валина, и обладающая повышенными термостабильностью и температурным максимумом активности по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложены рекомбинантный штамм Escherichia coli ВКПМ В-14321, продуцирующий указанную ксилоглюканазу AsCeGH12b-mut, и способ микробиологического синтеза указанной ксилоглюканазы с использованием указанного штамма. Изобретение обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ксилоглюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ксилоглюканаз. 3 н.п. ф-лы, 2 ил., 3 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Предложена мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-mut, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 дикого типа из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612, с заменой природного остатка тирозина в положении 37 остатком валина, и обладающая повышенными термостабильностью и температурным максимумом активности по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложены рекомбинантный штамм Escherichia coli ВКПМ В-14321, продуцирующий указанную ксилоглюканазу AsCeGH12b-mut, и способ микробиологического синтеза указанной ксилоглюканазы с использованием указанного штамма. Изобретение обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ксилоглюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ксилоглюканаз. 3 н.п. ф-лы, 2 ил., 3 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Предложена мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-mut, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 дикого типа из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612, с заменой природного остатка тирозина в положении 37 остатком валина, и обладающая повышенными термостабильностью и температурным максимумом активности по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложены рекомбинантный штамм Escherichia coli ВКПМ В-14321, продуцирующий указанную ксилоглюканазу AsCeGH12b-mut, и способ микробиологического синтеза указанной ксилоглюканазы с использованием указанного штамма. Изобретение обеспечивает расширение арсенала рекомбинантных ксилоглюканаз, штаммов-продуцентов и способов микробиологического синтеза рекомбинантных ксилоглюканаз. 3 н.п. ф-лы, 2 ил., 3 пр.
|
||
|
35
|
Патент 2420581
|
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU), Сичуаньский индустриальный институт антибиотиков, Синофарм (СИИА) (CN)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU), Сичуаньский индустриальный институт антибиотиков, Синофарм (СИИА) (CN)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
|
||
|
36
|
Патент 2422511
|
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
|
||
|
37
|
Патент 2399672
|
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU)
|
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
Основное назначение
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
|
||
|
38
|
Патент 2774071
|
Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к микробиологическому синтезу L-треонина. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC, продуцирующий L-треонин. Изобретение обеспечивает расширение арсенала штаммов Escherichia coli, продуцирующих L-треонин. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC - продуцент L-треонина.
Основное назначение
Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к микробиологическому синтезу L-треонина. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC, продуцирующий L-треонин. Изобретение обеспечивает расширение арсенала штаммов Escherichia coli, продуцирующих L-треонин. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC - продуцент L-треонина.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к микробиологическому синтезу L-треонина. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC, продуцирующий L-треонин. Изобретение обеспечивает расширение арсенала штаммов Escherichia coli, продуцирующих L-треонин. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC - продуцент L-треонина.
Основное назначение
Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к микробиологическому синтезу L-треонина. Предложен штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC, продуцирующий L-треонин. Изобретение обеспечивает расширение арсенала штаммов Escherichia coli, продуцирующих L-треонин. Штамм Escherichia coli ВКПМ В-14096 с инактивированным геном sdaC - продуцент L-треонина.
|
||
|
39
|
Патент 2460795
|
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии. Получен штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способный продуцировать секретируемый соматотропин человека. Данный штамм содержит под контролем промотора последовательность ДНК, кодирующую зрелый соматотропин человека, слитый в одной рамке считывания с лидерным пептидом. Лидерный пептид включает удвоенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Он также может содержать утроенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или удвоенную про-область белка HSP150 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или комбинацию указанных про-областей. Способ получения соматотропина человека предусматривает культивирование штамма-продуцента соматотропина человека. Применение изобретения обеспечивает повышение выхода целевого продукта. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 8 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии. Получен штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способный продуцировать секретируемый соматотропин человека. Данный штамм содержит под контролем промотора последовательность ДНК, кодирующую зрелый соматотропин человека, слитый в одной рамке считывания с лидерным пептидом. Лидерный пептид включает удвоенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Он также может содержать утроенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или удвоенную про-область белка HSP150 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или комбинацию указанных про-областей. Способ получения соматотропина человека предусматривает культивирование штамма-продуцента соматотропина человека. Применение изобретения обеспечивает повышение выхода целевого продукта. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 8 пр.
|
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
|
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии. Получен штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способный продуцировать секретируемый соматотропин человека. Данный штамм содержит под контролем промотора последовательность ДНК, кодирующую зрелый соматотропин человека, слитый в одной рамке считывания с лидерным пептидом. Лидерный пептид включает удвоенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Он также может содержать утроенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или удвоенную про-область белка HSP150 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или комбинацию указанных про-областей. Способ получения соматотропина человека предусматривает культивирование штамма-продуцента соматотропина человека. Применение изобретения обеспечивает повышение выхода целевого продукта. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 8 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и генной инженерии. Получен штамм дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способный продуцировать секретируемый соматотропин человека. Данный штамм содержит под контролем промотора последовательность ДНК, кодирующую зрелый соматотропин человека, слитый в одной рамке считывания с лидерным пептидом. Лидерный пептид включает удвоенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Он также может содержать утроенную про-область ?-фактора дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или удвоенную про-область белка HSP150 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, или комбинацию указанных про-областей. Способ получения соматотропина человека предусматривает культивирование штамма-продуцента соматотропина человека. Применение изобретения обеспечивает повышение выхода целевого продукта. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 8 пр.
|
||
|
40
|
Патент 2451023
|
Изобретение относится к области биотехнологии и касается способа получения рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда в клетках дрожжей, слитых белков, содержащих последовательности рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда, рекомбинантных ДНК, кодирующих слитые белки, клеток-хозяев дрожжей и векторов экспрессии, используемых для осуществления способа, а также штаммов - продуцентов рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда. Способ включает конструирование вектора экспрессии, содержащего последовательность ДНК, кодирующую рекомбинантный белок паутины паука-кругопряда, слитую с последовательностью, кодирующую убиквитин или убиквитин-подобный белок SUMO дрожжей Saccharomyces cerevisiae, которая занимает в составе слитого белка N-концевое положение по отношению к рекомбинантному белку паутины, трансформацию клеток дрожжей полученным вектором экспрессии и экспрессию в трансформированных клетках белка паутины паука-кругопряда. Представленный способ позволяет увеличить продукцию рекомбинантного белка паутины при накоплении последнего в клетках дрожжей в водонерастворимой фракции в виде белка, не содержащего гибридный компонент. 7 н. и 17 з.п. ф-лы, 6 ил., 12 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и касается способа получения рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда в клетках дрожжей, слитых белков, содержащих последовательности рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда, рекомбинантных ДНК, кодирующих слитые белки, клеток-хозяев дрожжей и векторов экспрессии, используемых для осуществления способа, а также штаммов - продуцентов рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда. Способ включает конструирование вектора экспрессии, содержащего последовательность ДНК, кодирующую рекомбинантный белок паутины паука-кругопряда, слитую с последовательностью, кодирующую убиквитин или убиквитин-подобный белок SUMO дрожжей Saccharomyces cerevisiae, которая занимает в составе слитого белка N-концевое положение по отношению к рекомбинантному белку паутины, трансформацию клеток дрожжей полученным вектором экспрессии и экспрессию в трансформированных клетках белка паутины паука-кругопряда. Представленный способ позволяет увеличить продукцию рекомбинантного белка паутины при накоплении последнего в клетках дрожжей в водонерастворимой фракции в виде белка, не содержащего гибридный компонент. 7 н. и 17 з.п. ф-лы, 6 ил., 12 пр.
|
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Основное назначение
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
|
Изобретение относится к области биотехнологии и касается способа получения рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда в клетках дрожжей, слитых белков, содержащих последовательности рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда, рекомбинантных ДНК, кодирующих слитые белки, клеток-хозяев дрожжей и векторов экспрессии, используемых для осуществления способа, а также штаммов - продуцентов рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда. Способ включает конструирование вектора экспрессии, содержащего последовательность ДНК, кодирующую рекомбинантный белок паутины паука-кругопряда, слитую с последовательностью, кодирующую убиквитин или убиквитин-подобный белок SUMO дрожжей Saccharomyces cerevisiae, которая занимает в составе слитого белка N-концевое положение по отношению к рекомбинантному белку паутины, трансформацию клеток дрожжей полученным вектором экспрессии и экспрессию в трансформированных клетках белка паутины паука-кругопряда. Представленный способ позволяет увеличить продукцию рекомбинантного белка паутины при накоплении последнего в клетках дрожжей в водонерастворимой фракции в виде белка, не содержащего гибридный компонент. 7 н. и 17 з.п. ф-лы, 6 ил., 12 пр.
Основное назначение
Изобретение относится к области биотехнологии и касается способа получения рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда в клетках дрожжей, слитых белков, содержащих последовательности рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда, рекомбинантных ДНК, кодирующих слитые белки, клеток-хозяев дрожжей и векторов экспрессии, используемых для осуществления способа, а также штаммов - продуцентов рекомбинантных белков паутины паука-кругопряда. Способ включает конструирование вектора экспрессии, содержащего последовательность ДНК, кодирующую рекомбинантный белок паутины паука-кругопряда, слитую с последовательностью, кодирующую убиквитин или убиквитин-подобный белок SUMO дрожжей Saccharomyces cerevisiae, которая занимает в составе слитого белка N-концевое положение по отношению к рекомбинантному белку паутины, трансформацию клеток дрожжей полученным вектором экспрессии и экспрессию в трансформированных клетках белка паутины паука-кругопряда. Представленный способ позволяет увеличить продукцию рекомбинантного белка паутины при накоплении последнего в клетках дрожжей в водонерастворимой фракции в виде белка, не содержащего гибридный компонент. 7 н. и 17 з.п. ф-лы, 6 ил., 12 пр.
|
||