+7 499 196 95 39
61
Патент 2427645
Изобретение относится к области генной инженерии, конкретно к рекомбинантной продукции интерферона человека, и может быть использовано для получения рекомбинантного интерферона альфа-2 человека. Способ микробиологического синтеза зрелого интерферона альфа-2 человека осуществляют путем культивирования дрожжей Saccharomyces cerevisiae, содержащих инактивирующую мутацию в структурном гене протеиназы YPS1 и/или дополнительные гены протеиназы КЕХ2. Рекомбинантным путем получают Штаммы микроорганизмов дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способные секретировать зрелый интерферон альфа-2 человека в культуральную среду. Изобретение позволяет увеличить продукцию зрелого интерферона альфа-2 за счет снижения деградации секретируемого интерферона путем инактивации гена протеиназы YPS1 дрожжей, а также за счет улучшения эффективности процессинга предшественника секретируемого интерферона путем увеличения экспрессии протеиназы KEX2 в нативной либо секретируемой форме. 9 н.п. ф-лы, 1 табл.
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Изобретение относится к области генной инженерии, конкретно к рекомбинантной продукции интерферона человека, и может быть использовано для получения рекомбинантного интерферона альфа-2 человека. Способ микробиологического синтеза зрелого интерферона альфа-2 человека осуществляют путем культивирования дрожжей Saccharomyces cerevisiae, содержащих инактивирующую мутацию в структурном гене протеиназы YPS1 и/или дополнительные гены протеиназы КЕХ2. Рекомбинантным путем получают Штаммы микроорганизмов дрожжей Saccharomyces cerevisiae, способные секретировать зрелый интерферон альфа-2 человека в культуральную среду. Изобретение позволяет увеличить продукцию зрелого интерферона альфа-2 за счет снижения деградации секретируемого интерферона путем инактивации гена протеиназы YPS1 дрожжей, а также за счет улучшения эффективности процессинга предшественника секретируемого интерферона путем увеличения экспрессии протеиназы KEX2 в нативной либо секретируемой форме. 9 н.п. ф-лы, 1 табл.
62
Патент 2422511
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП "ГосНИИгенетика") (RU)
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Brevibacillus laterosporus ВКПМ В-10531 получен путем многоступенчатой селекции из природного штамма Brevibacillus laterosporus 16-336. Штамм продуцирует широкий спектр биологически активных соединений для борьбы с микроскопическими водорослями, относящимися к различным таксономическим типам, фитопатогенными грибами и патогенными бактериями. Альгицидная активность штамма составляет 10,5-52,5% остаточной оптической плотности через 24 ч инкубации. Диаметр зоны задержки роста фитопатогенных грибов составляет 3-14 мм. Диаметр зоны задержки роста патогенных бактерий составляет 5-12 мм. 5 табл.
63
Патент 2420581
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU), Сичуаньский индустриальный институт антибиотиков, Синофарм (СИИА) (CN)
Изобретение относится к биотехнологии. Способ предусматривает культивирование клеток Escherichia coli, продуцирующих синтетазу цефалоспоринов-кислот. В качестве критериев выбора момента прекращения процесса биосинтеза фермента используют величину рН культуральной жидкости и константу распределения целевого фермента Красп=Абмк/Ар-р, где Абмк - ферментативная активность биомассы клеток (МЕ/г влажн.), а Ар-р - ферментативная активность надосадочной жидкости (МЕ/мл). Процесс биосинтеза синтетазы цефалоспоринов-кислот прекращают при Красп не менее 350 и значении рН 7,9?8,2. Полученную биомассу клеток в концентрации 100?150 мг сух./г полимеризационной смеси суспендируют в растворе акриламида и N,N'-метилен-бис-акриламида при весовом отношении 20:1. В течение 5?30 мин осуществляют модификацию клеток глутаровым альдегидом, взятым в относительной концентрации 1·10-3?9·10-3 ммоль/мг белка. Процесс полимеризации инициируют солью надсерной кислоты. Способ позволяет получить биокатализатор, обладающий высокими целевой активностью и стабильностью и не содержащий вымываемых при эксплуатации белков, загрязняющих целевой продукт биокаталитической трансформации. Синтетазная активность биокатализатора составляет 750-950 МЕ/г сух. 3 табл.
64
Патент 2420567
Настоящее изобретение относится к области биотехнологии. Предлагается способ конструирования штаммов дрожжей - стабильных продуцентов гормона роста человека (соматотропина). Кроме того, предлагаются два штамма ВКПМ Y-3506 и ВКПМ Y-3507 - стабильных продуцента соматотропина человека. Штаммы микроорганизмов-продуценты были получены путем последовательной интеграции в геном реципиентного штамма экспрессионных плазмид. Каждая плазмида несет в своем составе ген соматотропина (GH1), слитый с лидерной последовательностью, под контролем промотора GAL1, а также один из генов URA3, LEU2, TRP1 и HIS3, комплементирующих ауксотрофные мутации штамма-реципиента. Продуктивность полученных штаммов составляет 100-130 мг соматотропина на 1 л среды. 3 н.п. ф-лы, 7 ил.
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU)
Настоящее изобретение относится к области биотехнологии. Предлагается способ конструирования штаммов дрожжей - стабильных продуцентов гормона роста человека (соматотропина). Кроме того, предлагаются два штамма ВКПМ Y-3506 и ВКПМ Y-3507 - стабильных продуцента соматотропина человека. Штаммы микроорганизмов-продуценты были получены путем последовательной интеграции в геном реципиентного штамма экспрессионных плазмид. Каждая плазмида несет в своем составе ген соматотропина (GH1), слитый с лидерной последовательностью, под контролем промотора GAL1, а также один из генов URA3, LEU2, TRP1 и HIS3, комплементирующих ауксотрофные мутации штамма-реципиента. Продуктивность полученных штаммов составляет 100-130 мг соматотропина на 1 л среды. 3 н.п. ф-лы, 7 ил.
65
Патент 2405833
Изобретение относится к области биотехнологии. В частности, к способу синтеза пуринового нуклеозида 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозида (АИКАР) и штамму бактерий Bacillus subtilis ВКПМ В-10167 - продуценту пуринового нуклеозида 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозида (АИКАР). Пуриновый нуклеозид 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозид получают путем культивирования модифицированных бактерий Bacillus subtilis в подходящей питательной среде. В качестве модифицированных бактерий используют бактерии Bacillus subtilis, полученные путем последовательного внесения мутаций purR, purH::EmR, Pur?L и PrpsF-prs. Предложенное изобретение позволяет расширить арсенал способов микробиологического синтеза АИКАР и позволяет сконструировать штамм-продуцент АИКАР для осуществления этого способа. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 2
Государственное учреждение гематологический научный центр Российской академии медицинских наук (ГУ ГНЦ РАМН) (RU), Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU)
Изобретение относится к области биотехнологии. В частности, к способу синтеза пуринового нуклеозида 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозида (АИКАР) и штамму бактерий Bacillus subtilis ВКПМ В-10167 - продуценту пуринового нуклеозида 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозида (АИКАР). Пуриновый нуклеозид 5'-аминоимидазол-4-карбоксамидрибозид получают путем культивирования модифицированных бактерий Bacillus subtilis в подходящей питательной среде. В качестве модифицированных бактерий используют бактерии Bacillus subtilis, полученные путем последовательного внесения мутаций purR, purH::EmR, Pur?L и PrpsF-prs. Предложенное изобретение позволяет расширить арсенал способов микробиологического синтеза АИКАР и позволяет сконструировать штамм-продуцент АИКАР для осуществления этого способа. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 2
66
Патент 2399672
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
Федеральное государственное унитарное предприятие "Государственный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов" (ФГУП ГосНИИгенетика) (RU)
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus erythropolis 37 ВКПМ Ac-1793 обладает ацилирующей активностью и способен синтезировать N-замещенные алифатические акриламиды. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе синтеза из акриламида и первичных алифатических аминов N-замещенных алифатических акриламидов. Изобретение позволяет получать высокие выходы N-замещенных алифатических акриламидов. Выход N-изопропилакриламида составляет 11 г/л, N-диметиламинопропилакриламида - 5 г/л. 2 н.п. ф-лы.
67
Патент 2304165
Изобретение относится к биотехнологии. Штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-1728 обладает ферментной системой гидролиза нитрилов и амидов, включающей ферменты нитрилгидратазу и амидазу. Способ предусматривает использование данного штамма в качестве биокатализатора в процессе гидролиза как акрилонитрила, так и акриламида. Способ благодаря ферментативной активности штамма позволяет получать смешанные растворы мономеров акриламида и акрилата аммония в различных соотношениях в промышленных масштабах. 1. Способ получения смешанного раствора акриламида и акрилата аммония путем гидролиза либо акрилнитрила, либо акриламида при использовании в качестве биокатализатора штамма бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-1728. 2. Штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-1728, обладающий ферментной системой гидролиза нитрилов и амидов, включающей ферменты нитрилгидратазу и амидазу.
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
1. Способ получения смешанного раствора акриламида и акрилата аммония путем гидролиза либо акрилнитрила, либо акриламида при использовании в качестве биокатализатора штамма бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-1728. 2. Штамм бактерий Rhodococcus rhodochrous ВКПМ Ас-1728, обладающий ферментной системой гидролиза нитрилов и амидов, включающей ферменты нитрилгидратазу и амидазу.
68
2854313
Изобретение относится к микробиологии и биотехнологии и касается рекомбинантного штамма дрожжей Schizosaccharomyces pombe - продуцента L-молочной кислоты, не продуцирующего этанол. Предложен штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus. Изобретение обеспечивает получение штамма дрожжей с повышенной продукцией L-молочной кислоты и не образующего этанол в качестве побочного продукта. 2 ил., 2 пр.
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
" Штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus - продуцент молочной кислоты, не продуцирующий этанол."
69
2854313
Изобретение относится к микробиологии и биотехнологии и касается рекомбинантного штамма дрожжей Schizosaccharomyces pombe - продуцента L-молочной кислоты, не продуцирующего этанол. Предложен штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus. Изобретение обеспечивает получение штамма дрожжей с повышенной продукцией L-молочной кислоты и не образующего этанол в качестве побочного продукта.
Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" (RU)
Штамм дрожжей Schizosaccharomyces pombe ВКПМ Y-5156, несущий в составе хромосомы два гена L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus pentosus, один из которых заместил ген алкогольдегидрогеназы 1, и содержащий ген L-лактатдегидрогеназы из Lactobacillus acidophilus - продуцент молочной кислоты, не продуцирующий этанол.
70
2854312
Группа изобретений относится к биотехнологии. Предложена рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа. Также предложен рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2. Разработан способ микробиологического синтеза ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2, предусматривающий культивирование указанного штамма в аэробных условиях в подходящей питательной среде. Изобретение обеспечивает высокий уровень продукции ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 с повышенной термостабильностью, а также эффективное снижение вязкости растворов ксилоглюкана. 3 н.п. ф-лы, 1 ил., 3 пр.
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт» (RU)
"1. Рекомбинантная мутантная ксилоглюканаза AsCeGH12b-m2, имеющая аминокислотную последовательность SEQ ID NO: 1, которая соответствует аминокислотной последовательности ксилоглюканазы семейства 12 из Aspergillus cervinus ВКПМ F-612 с заменой природного остатка лейцина в положении 18 остатком изолейцина и остатка тирозина в положении 37 остатком валина, обеспечивающим повышение термостабильности модифицированного фермента по сравнению с ферментом дикого типа. 2. Рекомбинантный штамм дрожжей Pichia pastoris ВКПМ Y-5262 - продуцент секретируемой ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, имеющей SEQ ID NO: 1 и кодируемой геном AsCeGH12b-m2, имеющим SEQ ID NO: 2. 3. Способ микробиологического синтеза рекомбинантной мутантной ксилоглюканазы AsCeGH12b-m2 по п. 1, предусматривающий культивирование рекомбинантного штамма Pichia pastoris по п. 2 в аэробных условиях в подходящей питательной среде.